蛋白质组学是从整体的角度分析蛋白质组分的动态变化，包括表达水平和修饰状态，了解蛋白质之间的相互作用和联系，揭示蛋白质的功能和细胞生命规律，研究细胞内所有蛋白质及其行为的学科。蛋白质组学的概念被应用于药物研究领域，从而发展了药物蛋白质组学。该领域包括：发现所有可能的药物靶点和这些靶点的所有可能的化合物；药物作用机制和毒理学研究；药物筛选。还可以根据蛋白质谱对患者进行分类，以提供个体化治疗并预测药物疗效。目前，药物蛋白质组学已经渗透到药物发现和临床应用的各个方面。
蛋白质组学加速了药物发现过程
药物发现过程包括靶点鉴定、靶点验证、先导物识别、小分子优化和临床前/临床开发。
用于在药物环境中发现目标的大规模蛋白质组学方法的流程（Ryan etal.,2002）
蛋白质组学用于药物靶点识别
寻找有效药物和药物靶点是蛋白质组学Z_U_I广泛的应用之一。蛋白质组学可以提供在细胞或组织中丰富的蛋白质表达。通过比较健康和患病组织、细胞或体液之间的蛋白表达谱差异，发现差异表达的蛋白质，这些蛋白质可能是潜在的生物标志物或药物靶点。
蛋白质组学用于药物靶点验证
仅检测疾病相关的蛋白质（靶蛋白）不足以开始药物筛选。验证这些蛋白质的功能并确定这些蛋白质在疾病发病机制中的作用，对药物发现过程至关重要。蛋白质组学可用于靶标验证以检测候选药物的潜在疗效，结合组合化学评估药物类似物的结构-活性关系，研究蛋白质相互作用，以及探索当蛋白质表达过度或抑制时的表型变化。
蛋白质组学用于先导化合物的识别和优化
蛋白质组学技术可以提供一种高通量的方法来识别和优化合适的先导化合物。例如，蛋白质与蛋白质相互作用鉴定可用于筛选基于体内生理反应（即活性干扰）的先导化合物。功能蛋白质微阵列可被用于体外检测蛋白质与蛋白质间的相互作用，在存在或不存在蛋白质先导化合物的情况下，快速识别阻碍蛋白质正常结合的分子，通过干扰活细胞内的蛋白质相互作用这些分子会发生显著变化。当发现合适的先导化合物时，同样的策略也可以用于优化先导化合物。在这种情况下，蛋白质相互作用可以用来确定先导化合物化学衍生物的存在，以确定Z_U_I有可能受到影响的蛋白质。
药物发现中的蛋白质组学技术
1-. 双向凝胶电泳
双向凝胶电泳（2DE）是蛋白质分离的主要手段，是目前研究蛋白质组学Z_U_I常用的技术之一。它首先通过2D聚丙烯凝胶电泳按等电点和分子量分离蛋白质，然后用软件分析形成的2D凝胶电泳图谱。从凝胶上切下所需的蛋白点，并在酶消化后进行质谱分析(MS)。
双向凝胶电泳仍然存在一定的缺陷。例如，不允许在含有极少量蛋白质、极碱性蛋白质、酸性蛋白质、疏水性蛋白质和分离差的低丰度蛋白质的样本之间进行定量比较。然而，细胞中可能超过50%的蛋白质是低丰度的。此外，双向凝胶电泳耗时、劳动力依赖，且重现性不令人满意。
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